Estructura de las Proteínas | Scitable

Las proteínas son los productos finales de un proceso de decodificación que se inicia con la información en el ADN celular. Como bestias de carga de la célula, las proteínas componen elementos estructurales y motrices en la célula, y sirven como catalizadores para virtualmente cada reacción bioquímica que se produce en los seres vivos. Esta increíble variedad de funciones deriva de un código asombrosamente simple que especifica un conjunto muy diverso de estructuras.

De hecho, cada gen en el ADN celular contiene el código para una proteína de estructura única. No solo son estas proteínas ensambladas con diferentes secuencias de aminoácidos, sino que también se mantienen unidas por enlaces diferentes y plegadas en una variedad de estructuras tridimensionales. La forma plegada, o conformación, depende directamente de la secuencia lineal de aminoácidos de la proteína.

¿Cómo se forman las proteínas?

Los bloques de construcción de proteínas son los aminoácidos, que son moléculas orgánicas pequeñas que consisten de un átomo de carbono alfa (central) unido a un grupo amino, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno, y un componente variable llamada una cadena lateral R (ver más abajo) . Dentro de una proteína, varios aminoácidos están unidos por enlaces peptídicos, formando de ese modo una larga cadena. Los enlaces peptídicos se forman por una reacción bioquímica que extrae una molécula de agua a medida que se une al grupo amino de un aminoácido con el grupo carboxilo de un aminoácido vecino. La secuencia lineal de aminoácidos en una proteína se considera la estructura primaria de la proteína.

Las proteínas se construyen a partir de un conjunto de sólo veinte aminoácidos, cada uno de los cuales tiene una cadena lateral R única. Las cadenas laterales de los aminoácidos tienen diferentes composiciones químicas. El mayor grupo de aminoácidos que tienen cadenas laterales no polares. Varios otros aminoácidos tienen cadenas laterales con cargas positivas o negativas, mientras que otros tienen cadenas laterales polares pero sin carga. La química de las cadenas laterales de aminoácidos es crítico para la estructura de proteínas debido a que estas cadenas laterales pueden unirse entre sí para retener una cantidad de proteína en una cierta forma o conformación.  Las cadenas laterales cargadas de los aminoácidos pueden formar enlaces iónicos, y los aminoácidos polares son capaces de formar puentes de hidrógeno. Las cadenas laterales hidrófobas interaccionan entre sí a través de débiles interacciones de fuerzas van der Waals. La gran mayoría de los enlaces formados por estas cadenas laterales son no covalentes. De hecho, las cisteínas son los únicos aminoácidos capaces de formar enlaces covalentes, lo que hacen con sus cadenas laterales particulares. Debido a las interacciones de cadena lateral, la secuencia y la localización de los aminoácidos en una proteína particular guían donde se producen las dobleces y los pliegues  de la proteína (Figura 1).

Figura 1: La relación entre cadenas laterales de aminoácidos y la conformación de proteínas. La característica definitoria de un aminoácido es su cadena lateral (en el círculo superior, azul, a continuación, todos los círculos de color). Cuando conectados entre sí por una serie de enlaces de péptidos, aminoácidos formar un polipéptido, otra palabra para proteína. El polipéptido se plegará en una conformación específica dependiendo de las interacciones (líneas de puntos) entre sus cadenas laterales de aminoácidos.

La estructura primaria de una proteína, su secuencia de aminoácidos, impulsa la unión intramolecular de plegado de la cadena lineal de aminoácidos, que determina en última instancia la forma tridimensional única. El enlace de hidrógeno entre los grupos amino y grupos carboxilo en las regiones vecinas de la cadena de proteína a veces causa que se produzcan ciertos patrones de plegado.

Conocido como las hélices alfa y láminas beta, estos patrones de plegado estables constituyen la estructura secundaria de una proteína. La mayoría de las proteínas contienen múltiples hélices y hojas, además de otros patrones menos comunes (Figura 2).

Figura 2: La estructura de la proteína bacteriorrodopsina. La bacteriorrodopsina es una proteína de membrana de las bacterias que actúa como una bomba de protones. Su conformación es esencial para su función. La estructura general de la proteína incluye dos hélices alfa (verde) y láminas beta (rojo). © 2010 Nature Education Todos los derechos reservados.

El conjunto de formaciones y pliegues en una única cadena lineal de aminoácidos, a veces llamado un polipéptido, constituye la estructura terciaria de una proteína. Finalmente, la estructura cuaternaria de una proteína se refiere a aquellas macromoléculas con múltiples cadenas de polipéptidos o subunidades.

La forma final adoptada por una nueva síntesis de proteínas suele ser la más energéticamente favorable. Como las proteínas se pliegan, se prueba una variedad de conformaciones antes de llegar a su forma final, que es única y compacta. El plegado de proteínas se estabiliza por miles de enlaces no covalentes entre los aminoácidos.  Además, las fuerzas químicas entre una proteína y su entorno inmediato contribuyen a la forma y estabilidad de proteínas. Por ejemplo, las proteínas que están disueltas en el citoplasma de la célula tienen grupos químicos hidrófilos (amantes del agua) en sus superficies, mientras que su hidrófobos (aversión al agua) tienden a estar metidos dentro. En contraste, las proteínas que se insertan en las membranas celulares pueden mostrar algunos grupos químicos hidrofóbicos en su superficie, específicamente en aquellas regiones en las que está expuesta la superficie de la proteína a los lípidos de membrana. Es importante señalar, sin embargo, que las proteínas completamente plegadas no están congeladas en cuanto a su forma. Más bien, los átomos dentro de estas proteínas siguen siendo capaces de realizar movimientos pequeños.

Las proteínas se consideran macromoléculas, que son demasiado pequeñas para visualizarse, incluso con un microscopio. Por lo tanto, los científicos deben usar métodos indirectos para averiguar cómo se ven y cómo se doblan. El método más común usado para estudiar las estructuras de proteínas es cristalografía de rayos X.Con este método, los cristales sólidos de proteína purificada se colocan en un haz de rayos X, y el patrón de rayos X desviados se utilizan para predecir las posiciones de los miles de átomos dentro del cristal de proteína.

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